Mutações de Proteínas São Altamente Acopladas

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Ilustração por Michael Harms and Zach Sailer / ©

Por Cornelius Hunter

Um novo estudo do laboratório de Michael Harms, na Universidade de Oregon, descobriu que possíveis substituições de aminoácidos em sequências de proteínas são altamente acopladas. Ou seja, se um aminoácido muda para outro em uma posição, a troca afeta as outras possíveis substituições – elas agora têm um impacto diferente na estrutura terciária da proteína. Como o artigo explica:

As proteínas existem como conjuntos de conformações semelhantes. O efeito de uma mutação depende das probabilidades relativas de conformações no conjunto, as quais, por sua vez, dependem da sequência exata de aminoácidos da proteína. As substituições acumuladas alteram as probabilidades relativas de conformações, alterando assim os efeitos de futuras mutações. Isso se manifesta como epistasia de alta ordem, mas generalizada. A incerteza no efeito de cada mutação acumula e prejudica a previsão. Como os conjuntos conformacionais são uma característica inevitável das proteínas, isso provavelmente é universal.

Esse acoplamento leva a uma “profunda imprevisibilidade na evolução”, e os autores concluem que “previsões evolutivas detalhadas não são possíveis, dada a química das macromoléculas”.

Essa descoberta parece confirmar o que muitos evolucionistas disseram há décadas  — que a evolução é um processo contingente, e não da lei:

  • “Os acontecimentos [macro] evolutivos são únicos, irrepetíveis e irreversíveis.”  — Theodosius Dobzhansky, 1957.
  • “Leis e experimentos são técnicas inadequadas” para explicar eventos e processos evolutivos.  — Ernst Mayr
  • O que a ciência precisa são “cenários plausíveis para um universo totalmente material, mesmo que esses cenários não possam ser testados atualmente. ” — Victor Stenger, 2004
  • “Qualquer reprodução da fita levaria a evolução a um caminho radicalmente diferente do caminho realmente trilhado.”  — Stephen Jay Gould

Tudo isso está em contradição direta com a ciência, que revela padrões inegáveis ??na biologia que foram repetidos várias vezes. Desde os exemplos difundidos de convergência, recorrência e todos os tipos de outras “influências”, até os padrões não adaptativos discutidos por Michael Denton, o universo biológico é qualquer coisa, menos acidental ou aleatório. Claramente, a mesma solução, por qualquer motivo, é usada repetidamente em uma ampla gama de espécies, em vários padrões.

Trata-se de uma clara falsificação de uma expectativa evolutiva expressa ao longo de muitos anos e amplamente mantida por um consenso de especialistas.

Mas há outro problema com esses achados de proteínas. Além de confirmar a complexidade e o acoplamento da dobra de proteínas, os resultados também parecem corroborar o que estudos teóricos e experimentais demonstraram há muito tempo, que o cenário de adequação das macromoléculas em geral e das proteínas em particular é robusto.

O problema da evolução de uma proteína é difícil por várias razões. Primeiro, a função das proteínas diminui rapidamente com apenas algumas mutações. Muito rapidamente, uma proteína perde sua função à medida que você se afasta da sequência nativa¹.

Nota¹: Ver O Design Biológico das Proteínas – Engenharia da Exaustão.

Segundo, sequências aleatórias ou iniciais ficam presas em um cenário de condicionamento plano e robusto². Há pouco sinal do tipo de cenário de condicionamento suave e gradualmente crescente que ajudaria a enorme tarefa da evolução de descobrir como as proteínas poderiam evoluir.

Nota²: Ver As Ilhas funcionais de Axe.

Esses problemas estão piorando e essa nova descoberta é uma boa ilustração dessa tendência.


Original: Cornelius Hunter. Protein Mutations Are Highly Coupled. November 8, 2017.


Júnior Eskelsen
Sobre Júnior Eskelsen 242 Articles
Responsável pelo portal tdibrasil.org e pela página Teoria do Design Inteligente no Facebook. Colabora com as atividades do movimento do Design Inteligente no Brasil.

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