{"id":4582,"date":"2018-09-04T06:25:08","date_gmt":"2018-09-04T09:25:08","guid":{"rendered":"http:\/\/tdibrasil.org\/?p=4582"},"modified":"2021-10-10T12:13:21","modified_gmt":"2021-10-10T15:13:21","slug":"canais-de-membrana-mostram-especificidade-surpreendente","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/tdibrasil.org\/index.php\/2018\/09\/04\/canais-de-membrana-mostram-especificidade-surpreendente\/","title":{"rendered":"Canais de Membrana Mostram Especificidade Surpreendente"},"content":{"rendered":"
\"\"
Canal de transporte de mol\u00e9culas atrav\u00e9s da membrana (Illustra Media<\/a>) <\/center><\/figcaption><\/figure>\n
\n

Por Evolution News<\/strong><\/p>\n

Uma diferen\u00e7a fundamental entre vida e n\u00e3o-vida \u00e9 o transporte ativo. Diferentemente da osmose natural ou difus\u00e3o, que tende a mover mol\u00e9culas de \u00e1reas de alta concentra\u00e7\u00e3o para \u00e1reas de baixa concentra\u00e7\u00e3o, o transporte ativo \u00e9 alcan\u00e7ado atrav\u00e9s de m\u00e1quinas moleculares capazes de reconhecer e permitir seletivamente a passagem de mol\u00e9culas mesmo contra um forte gradiente de concentra\u00e7\u00e3o. Assim como o “dem\u00f4nio de Maxwell”<\/em>, os canais de membrana parecem violar as leis da f\u00edsica. Mas nenhuma lei \u00e9 violada, \u00e9 claro, n\u00e3o mais do que as catracas da Disney World<\/em> “violam” a f\u00edsica para manter fora as pessoas que n\u00e3o compraram o ingresso. Em ambos os casos, \u00e9 a programa\u00e7\u00e3o<\/strong> e o ajuste<\/strong> de partes espec\u00edficas que permitem que os mecanismos sejam contr\u00e1rios ao que, de outro modo, ocorreria por natureza n\u00e3o guiada\u00b9.<\/p>\n

Nota do autor \u00b9:<\/strong> Os princ\u00edpios de design est\u00e3o baseados nessa independ\u00eancia de leis f\u00edsicas e restri\u00e7\u00f5es naturais.<\/p>\n

A melhoria da qualidade das t\u00e9cnicas de imagem permite aos cientistas examinar mais profundamente os mecanismos dos canais de membrana. Canais diferentes funcionam de maneiras diferentes. Todos t\u00eam algum tipo de \u201cfiltro de seletividade\u201d para permitir a passagem de mol\u00e9culas desejadas e excluir outras. Aqui est\u00e3o algumas novas descobertas.<\/p>\n

O Grande Canal de Pot\u00e1ssio<\/strong><\/p>\n

Os biof\u00edsicos da Universidade de Massachusetts, em Amherst<\/a>, quebraram o filtro de seletividade de um tipo de canal i\u00f4nico, o “grande canal de pot\u00e1ssio”. Este canal opera muito rapidamente nas c\u00e9lulas musculares e nervosas. As cadeias desses canais na membrana celular “disparam” em r\u00e1pida sucess\u00e3o, criando uma onda de informa\u00e7\u00e3o que pode passar de ponta a ponta para c\u00e9rebro em uma fra\u00e7\u00e3o de segundo. Os cientistas esperavam que este canal operasse algum tipo de porta que abre e fecha, como em outros tipos de canal. Mas antes, eles estavam confusos sobre porque o grande poro central do canal parecia permanecer aberto, mesmo quando os \u00e1tomos de pot\u00e1ssio n\u00e3o estavam entrando.<\/p>\n

Esse enigma levou a equipe da UMass a descobrir um mecanismo inteiramente novo que eles chamam de \u201cdesidrata\u00e7\u00e3o hidrof\u00f3bica\u201d (BK), que \u00e9 \u201cdrasticamente diferente do que foi observado em outros canais de \u00edons\u201d. Uma mudan\u00e7a na liga\u00e7\u00e3o do c\u00e1lcio no canal faz com que as mol\u00e9culas de \u00e1gua subam, como acontece em uma superf\u00edcie oleosa. “Quando o poro BK \u00e9 oleoso, a \u00e1gua forma uma fase de vapor que age como uma barreira e impede a entrada de todos os \u00edons”, diz Jianhan Chen, membro da equipe que resolveu o quebra-cabe\u00e7a, usando modelagem computacional testada confrontando com estudos de mutag\u00eanese real.<\/p>\n

\n

Se voc\u00ea pensar em porque a natureza pode querer usar uma barreira de vapor<\/strong> onde h\u00e1 um grande poro que precisa carregar muita corrente el\u00e9trica, para aplicar uma barreira f\u00edsica voc\u00ea precisaria de um rearranjo estrutural de prote\u00edna que provavelmente seja muito grande ou muito lento, ou ambos<\/strong>. De certa forma, a natureza \u00e9 realmente inteligente<\/strong> ao usar esse fen\u00f4meno hidrof\u00f3bico de desidrata\u00e7\u00e3o para criar um port\u00e3o sens\u00edvel e r\u00e1pido<\/strong>. Ficamos realmente surpresos ao ver que as mudan\u00e7as na forma do poro e nas propriedades da superf\u00edcie s\u00e3o relativamente pequenas e sutis, mas t\u00eam grandes consequ\u00eancias<\/strong> em suas propriedades de hidrata\u00e7\u00e3o.[\u00canfase adicionada]\n<\/blockquote>\n

O trabalho de pesquisa de acesso aberto, na Nature Communications<\/a>, expressa surpresa com este mecanismo \u00fanico, por\u00e9m muito eficaz:<\/p>\n

\n

O mecanismo de bloqueio dos canais i\u00f4nicos transmembrana \u00e9 crucial para entender como essas prote\u00ednas controlam o fluxo i\u00f4nico atrav\u00e9s das membranas<\/strong> em v\u00e1rios processos fisiol\u00f3gicos. Canais grandes de pot\u00e1ssio (BK) s\u00e3o particularmente interessantes<\/strong> com grande condut\u00e2ncia de canal \u00fanico e regula\u00e7\u00e3o dupla por voltagem de membrana e Ca2+ (\u00edons de c\u00e1lcio) intracelular. Estruturas atom\u00edsticas recentes dos canais BK n\u00e3o identificaram caracter\u00edsticas estruturais que poderiam bloquear fisicamente o fluxo de \u00edons no estado fechado. Aqui, mostramos que o controle de canais BK n\u00e3o parece requerer um “port\u00e3o” f\u00edsico. Em vez disso, mudan\u00e7as na forma do poro e na hidrofobicidade da superf\u00edcie no estado livre de Ca2+ (\u00edons de c\u00e1lcio) permitem que o canal sofra facilmente transi\u00e7\u00f5es de desidrata\u00e7\u00e3o hidrof\u00f3bicas<\/strong> dando origem a uma grande barreira de energia livre para a permea\u00e7\u00e3o de K+ (pot\u00e1ssio).<\/p>\n<\/blockquote>\n

O canal de pr\u00f3tons bloqueado por voltagem<\/strong><\/p>\n

Outro canal i\u00f4nico chamado HV1, vital para a sa\u00fade de tudo, desde as asc\u00eddias at\u00e9 os seres humanos, \u00e9 capaz de discriminar os pr\u00f3tons. \u201cO enlace de HV1 \u00e9 evidentemente mais complicado do que imagin\u00e1vamos\u201d, conclui Thomas E. DeCoursey em uma revis\u00e3o de pesquisa no Proceedings of National Academy of Sciences (PNAS)<\/a>. Ele discute descobertas recentes de dois estudos sobre o HV1 que parecem indicar que mudan\u00e7as conformacionais coordenadas ocorrem entre subunidades no filtro de seletividade antes que um pr\u00f3ton possa passar. Esse \u201cbloqueio cooperativo\u201d sugere que \u201ccada canal deve passar por v\u00e1rias transi\u00e7\u00f5es dependentes de tens\u00e3o entre estados fechados antes de abrir<\/strong>\u201d. N\u00e3o deve parecer surpreendente que um canal capaz de controlar a passagem de \u00edons de hidrog\u00eanio atomicamente pequenos deva operar com a m\u00e1xima precis\u00e3o e cuidado. Incidentalmente, DeCoursey observa que uma \u00fanica c\u00e9lula eosin\u00f3fila<\/a> na corrente sangu\u00ednea tem mais de 40.000 desses canais HV1.<\/p>\n

O Uniportador Mitocondrial<\/strong><\/p>\n

Este canal, encontrado nas membranas mitocondriais, deve discriminar entre c\u00e1lcio (Ca) e mangan\u00eas (Mn), que s\u00e3o apenas 5 n\u00fameros at\u00f4micos \u00e0 parte na tabela peri\u00f3dica. A falha do uniporter em discriminar entre seus \u00edons duplamente carregados (Ca2+ e Mn2+) pode levar \u00e0 \u201ctoxicidade de mangan\u00eas\u201d que est\u00e1 implicada em defici\u00eancias neurodegenerativas, como a doen\u00e7a de Parkinson.<\/p>\n

O Ca2+ ativa a \u201cm\u00e1quina uniportadora\u201d, disse uma equipe de sete pessoas, principalmente do Instituto M\u00e9dico Howard Hughes e Harvard, relatando na PNAS<\/a>. Observe a complexidade irredut\u00edvel<\/strong> necess\u00e1ria para dar a este importante canal de transporte a sua excelente seletividade e capacidade de resistir a um gradiente de concentra\u00e7\u00e3o \u00edngreme de \u00edons indesejados:<\/p>\n

\n

O uniportador mitocondrial \u00e9 um canal de Ca2+ ativado pelo pr\u00f3prio Ca2+ na membrana interna da organela. Exibe tanto uma alta condut\u00e2ncia quanto uma alta seletividade de \u00edons<\/strong>. \u00c9 capaz de discriminar entre Ca2+ e outros c\u00e1tions, mesmo aqueles que s\u00e3o de tr\u00eas a seis ordens de magnitude mais abundantes<\/strong>, como K+ ou Mg2+. Tipicamente, a seletividade i\u00f4nica da condut\u00e2ncia nos canais de Ca2+ \u00e9 proporcionada pelo filtro de seletividade<\/strong>, uma passagem estreita no poro do canal que cont\u00e9m amino\u00e1cidos ac\u00eddicos preparados<\/strong> para quelar o \u00edon conduzido. Esta forma de seletividade<\/strong> uniportador \u00e9 conferida por um padr\u00e3o \u201cDXXE\u201d<\/strong><\/em> altamente conservado<\/strong> localizado na extremidade do poro voltado para a face da intermembrana. No entanto, para o uniportador mitocondrial, o c\u00e1lcio n\u00e3o \u00e9 apenas o \u00edon transportado, mas tamb\u00e9m atua como o ligante regulador<\/strong> ao se encaixar na subunidade reguladora<\/strong> MICU1 do uniportador<\/strong>. Em princ\u00edpio, e como demonstramos neste trabalho, a seletividade i\u00f4nica no local de liga\u00e7\u00e3o do ligante pode contribuir significativamente para a seletividade geral do \u00edon do complexo do canal<\/strong>.<\/p>\n<\/blockquote>\n

Este canal deve permitir a r\u00e1pida condu\u00e7\u00e3o do c\u00e1lcio, mas resistir ao mangan\u00eas. Como isso acontece? “Conclu\u00edmos que a capacidade not\u00e1vel do uniportador de discriminar<\/strong> entre Ca2+ e Mn2+ reside, em parte, no complexo regulat\u00f3rio MICU1-MICU2.”<\/p>\n

Experi\u00eancias com o verme de laborat\u00f3rio C. elegans<\/em> mostraram que o regulador MICU1 pode se ligar a qualquer \u00edon, mas apenas o \u00edon de c\u00e1lcio desencadeia uma mudan\u00e7a conformacional. Ele age como um ponto de verifica\u00e7\u00e3o, portanto, para garantir que o mangan\u00eas n\u00e3o passe:<\/p>\n

\n

No presente estudo, demonstramos que o MICU1 fornece um ponto de verifica\u00e7\u00e3o que permite que o complexo uniportador mitocondrial possa discriminar<\/strong> entre Ca2+ e Mn2+. Quando o MICU1 est\u00e1 ausente, tanto o Mn 2+ quanto o Ca 2+ podem passar livremente pelo uniportador porque a condut\u00e2ncia n\u00e3o \u00e9 altamente seletiva para o Ca2+ em rela\u00e7\u00e3o ao Mn2+ e a seletividade de gotejamento do uniportador \u00e9 perdida. No holocomplexo<\/em>, o transporte Mn2+ \u00e9 bloqueado, a menos que o Ca2+ se encaixe na MICU1 para induzir uma transi\u00e7\u00e3o conformacional espec\u00edfica<\/strong>.<\/p>\n<\/blockquote>\n

Conclus\u00e3o<\/strong><\/p>\n

Esta foi apenas uma olhada r\u00e1pida em tr\u00eas mecanismos diferentes em tr\u00eas canais diferentes que facilitam o transporte ativo. Existem dezenas de fam\u00edlias de canais, oferecendo coletivamente centenas de diferentes m\u00e1quinas moleculares vitais para a vida.<\/p>\n

Uma c\u00e9lula que n\u00e3o pode controlar o que entra ou sai de seu interior n\u00e3o pode sobreviver. A ci\u00eancia deve rejeitar todas as hip\u00f3teses irrealistas que imaginam sacos simples de mol\u00e9culas tentando se tornar c\u00e9lulas. Oparin tentou isso na d\u00e9cada de 1920, e alguns est\u00e3o tentando manter seu sonho vivo (Astrobiology Magazine<\/em>). Se a c\u00e9lula conceb\u00edvel mais simples requer canais t\u00e3o complexos como esses, o que esperar de outros requisitos, como c\u00f3digo gen\u00e9tico, metabolismo e membrana? Claramente, esses mecanismos complexos, todos trabalhando juntos em harmonia, est\u00e3o longe, muito al\u00e9m do alcance do acaso. “Totalidades funcionais” coordenadas e hierarquicamente organizadas, como Douglas Axe as chama em seu livro Undeniable<\/em><\/a>, s\u00e3o marcas registradas do design inteligente.<\/p>\n

…<\/p>\n

Evolution News. Membrane Channels Show Astonishing Specificity. 30 de agosto de 2018.
\n(Acessar)<\/a><\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

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