{"id":3416,"date":"2017-12-17T16:08:46","date_gmt":"2017-12-17T18:08:46","guid":{"rendered":"http:\/\/tdibrasil.org\/?p=3416"},"modified":"2021-10-10T03:51:14","modified_gmt":"2021-10-10T06:51:14","slug":"proteinas-fatos-curiosidades-e-improbabilidades","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/tdibrasil.org\/index.php\/2017\/12\/17\/proteinas-fatos-curiosidades-e-improbabilidades\/","title":{"rendered":"Prote\u00ednas: Fatos, Curiosidades e (Im)Probabilidades"},"content":{"rendered":"
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Ilustra\u00e7\u00e3o com a transcri\u00e7\u00e3o, tradu\u00e7\u00e3o e dobra de uma prote\u00edna.<\/center><\/figcaption><\/figure>\n
\n

Por Wallace de Souza Barbosa<\/strong>.<\/p>\n

As prote\u00ednas s\u00e3o mol\u00e9culas fundamentais para o organismo, encontram-se em todos os tecidos e c\u00e9lulas, fazendo parte de sua estrutura (como blocos numa casa), das rea\u00e7\u00f5es qu\u00edmicas essenciais aos organismos (como m\u00e1quinas moleculares), da comunica\u00e7\u00e3o e sinaliza\u00e7\u00e3o intra e intercelular, da defesa contra germes invasores, da reprodu\u00e7\u00e3o (na composi\u00e7\u00e3o de gametas) [1], entre outras coisas.<\/p>\n

Formadas de cadeias de at\u00e9 20 tipos de amino\u00e1cidos diferentes, que s\u00e3o “enoveladas” em formas 3D espec\u00edficas (forma nativa), algo fundamental para sua fun\u00e7\u00e3o e estabilidade, incluindo a presen\u00e7a de um ou mais pontos de liga\u00e7\u00e3o (locais geralmente c\u00f4ncavos, onde ligantes, mol\u00e9culas menores, RNAs ou mesmo outras prote\u00ednas se ligam, [1]), al\u00e9m de centros ativos, onde a prote\u00edna se liga f\u00edsica e quimicamente a substratos espec\u00edficos, fomentando uma rea\u00e7\u00e3o qu\u00edmica espec\u00edfica [2].<\/p>\n

O processo de s\u00edntese de uma s\u00f3 prote\u00edna envolve, basicamente: um gene (parte do DNA que cont\u00e9m a \u201creceita\u201d da prote\u00edna: sua estrutura, quantidade de amino\u00e1cidos, que tipos ser\u00e3o usados e suas respectivas posi\u00e7\u00f5es na cadeia, posi\u00e7\u00e3o dos introns, etc), a DNA helicase, que desenrola o trecho do DNA a ser traduzido em RNA, uma RNA polimerase, que transcreve o mRNA, que ent\u00e3o passa pela \u201cclivagem\u201d (splicing), onde tem seus \u00edntrons removidos (processo feito pelo spliceossomo, complexo din\u00e2mico que cont\u00e9m mais de 170 prote\u00ednas que unem-se na hora de realizar a clivagem de um pr\u00e9-mRNA [4]) e da\u00ed dirige-se ao ribossomo (outro complexo molecular composto de mais de 79 prote\u00ednas diferentes, 4 esp\u00e9cies de RNA, cuja montagem envolve mais de 150 prote\u00ednas diferentes em humanos, e mais de 200 em leveduras [5], e \u00e9 regulado por outros genes e pseudogenes (2090 PGs, para ser mais exato)[6]) onde \u00e9 traduzido (ou seja, ocorre a montagem ordenada da cadeia de amino\u00e1cidos), sendo lido igual um c\u00f3digo de barras, conforme os tRNAs (RNAs transportadores) v\u00eam trazendo os amino\u00e1cidos exatos a serem ligados \u00e0 prote\u00edna.<\/p>\n

Ou seja, para t\u00e3o somente produzir uma \u00fanica prote\u00edna em estado imaturo, necessita-se de outras 252 prote\u00ednas envolvidas diretamente no processo, sem contar as variedades de RNAs. Obviamente, esse sistema complexo, altamente preciso e regulado sofrer\u00e1 tremendamente caso quaisquer defeitos (muta\u00e7\u00f5es) ocorram em qualquer gene ou componente participante. De fato, a lista de doen\u00e7as causadas por muta\u00e7\u00f5es \u00e9 extensa e continua crescendo [7,8, 9].<\/p>\n

Sem mencionar a quantidade tremenda de ATPs (adenosina tri-fosfato, mol\u00e9culas que funcionam como baterias, servindo energia para a realiza\u00e7\u00e3o de todos os processos org\u00e2nicos) exigida na s\u00edntese proteica: Junto com as ATPases, a s\u00edntese proteica \u00e9 o processo celular que mais consome ATPs numa c\u00e9lula, usando de 25% a 30% do estoque de ATP produzido [10].<\/p>\n

Logo ap\u00f3s o processo de tradu\u00e7\u00e3o do mRNA, a prote\u00edna ainda n\u00e3o est\u00e1 pronta, pois \u00e9 apenas uma longa cadeia pept\u00eddica espiral que necessita ser moldada em sua estrutura tridimensional nativa, a fim de esconder suas partes vulner\u00e1veis \u00e0 \u00e1gua (regi\u00f5es hidrof\u00f3bicas). Dependendo dos tipos de amino\u00e1cido empregados na cadeia, a prote\u00edna pode realizar uma certo auto-dobramento, mas, grande parte dessa tarefa fica a cabo das prote\u00ednas chamadas chaperonas.<\/p>\n

Al\u00e9m de auxiliarem a c\u00e9lula na prote\u00e7\u00e3o contra danos causados por calor excessivo [11] (que podem levar \u00e0 desnatura\u00e7\u00e3o de prote\u00ednas) as chaperonas auxiliam no enovelamento de prote\u00ednas rec\u00e9m-formadas. Essa assist\u00eancia se d\u00e1 por meio da gaiola de Anfinsen, um complexo din\u00e2mico que envolve as fam\u00edlias de chaperonas GroEL e GroES, auxiliadas por outras 250 prote\u00ednas adicionais [12]. Pelo menos 15 doen\u00e7as s\u00e3o causadas por muta\u00e7\u00f5es nos genes respons\u00e1veis pelas chaperonas como \u00e9 de praxe.[13]\n

E n\u00e3o para por a\u00ed, ainda tem a sinaliza\u00e7\u00e3o da prote\u00edna (a fim de identificar seu local de destino) e posterior transporte atrav\u00e9s do complexo de Golgi [14], que envia cada prote\u00edna rumo a seu respectivo local de destino dentro do organismo. Defeitos no tr\u00e1fego de prote\u00ednas podem causar mal de Alzheimer e fibrose c\u00edstica [15], entre outros males.<\/p>\n

Existem cerca de 50 mil prote\u00ednas diferentes em seres humanos [16], sendo a titina a maior prote\u00edna de todas, com mais de 27 mil amino\u00e1cidos em sua composi\u00e7\u00e3o (essa prote\u00edna encontra-se nos m\u00fasculos).<\/p>\n

Precis\u00e3o e fidelidade \u00e9 essencial para as prote\u00ednas. Cada amino\u00e1cido especificado no gene deve estar em seu devido local. Mesmo prote\u00ednas menores n\u00e3o tolerar\u00e3o taxas de erro de 10^(-2) (10 elevado a -2, ou seja, 0.01 ou um erro a cada 100 res\u00edduos (amino\u00e1cidos)), sendo que a taxa de erros observada gira em torno de 10^(-4) ou, 1 amino\u00e1cido a cada 10.000 amino\u00e1cidos. Isso tudo exige um eficiente sistema de checagem que detecte todos os amino\u00e1cidos incorretamente inseridos\/alinhados durante a s\u00edntese [4].<\/p>\n

Ao mesmo tempo que a c\u00e9lula precisa dessa fidelidade, ela necessita que a s\u00edntese seja r\u00e1pida, a fim de atender a enorme demanda por prote\u00ednas. E os organismos s\u00e3o finamente projetados para isso, tanto que, uma E.coli (esp\u00e9cie de bact\u00e9ria), consegue montar 40 amino\u00e1cidos por segundo, em cada ribossomo [4].<\/p>\n

Para quem gosta de n\u00fameros, e n\u00fameros enormes, as prote\u00ednas s\u00e3o um prato cheio (e um verdadeiro terror para te\u00f3ricos). Sendo 20 o n\u00famero de amino\u00e1cidos essenciais, se calcularmos o n\u00famero de combina\u00e7\u00f5es poss\u00edveis em um mero decapept\u00eddeo (sequ\u00eancia com apenas 10 res\u00edduos) chega a 20 elevado a 10, ou seja, 200.000.000.000 de prote\u00ednas poss\u00edveis! O problema \u00e9 que n\u00e3o ser\u00e1 qualquer combina\u00e7\u00e3o aleat\u00f3ria de amino\u00e1cidos que exercer\u00e1 uma fun\u00e7\u00e3o espec\u00edfica na c\u00e9lula. Apenas uma fra\u00e7\u00e3o \u00ednfima das numerosas sequ\u00eancias seria \u00fatil. Logo, as chances de 50 mil prote\u00ednas funcionais de todos os tamanhos terem evolu\u00eddo \u00e9 simplesmente nula.<\/p>\n

Segundo um artigo de Dr. R. W. Kaplan, as chances teor\u00e9ticas de prote\u00ednas funcionais se formarem abioticamente (a partir de mat\u00e9ria n\u00e3o-viva) ficam entre 10^(-10) e 10^(-14). Ou seja, ficam entre 1 em um bilh\u00e3o e 1 em dez trilh\u00f5es (10.000.000.000.000)! [17] *<\/p>\n

\n

* Nota do respons\u00e1vel pela edi\u00e7\u00e3o:<\/strong> Se essas probabilidades estivessem corretas, poder\u00edamos observar coisas interessantes na natureza. Todos os te\u00f3ricos sobre “chance” de forma\u00e7\u00e3o de compostos org\u00e2nicos est\u00e3o altamente equivocados sobre o funcionamento da natureza, parece que eles desconhecem as tend\u00eancias naturais<\/strong>. Se as probabilidades estivesse certas nesse caso (1 em um bilh\u00e3o), por exemplo, a ocorr\u00eancia de fragmentos inferiores a prote\u00ednas ocorreria com muito maior frequ\u00eancia, conforme e proporcionalmente a rela\u00e7\u00e3o de simplicidade, do mais simples ao mais complexo com um vasto gradiente de intermedi\u00e1rios: dipept\u00eddeos, tripet\u00eddeos, oligopet\u00eddeos e, mais raramente, prote\u00ednas. Ter\u00edamos a ocorr\u00eancia indicando uma tend\u00eancia a forma\u00e7\u00e3o de macromol\u00e9culas, o que n\u00e3o acontece. Em fato, a natureza \u00e9 totalmente contr\u00e1ria a essas tend\u00eancias e esse caso sequer deveria participar de especula\u00e7\u00f5es probabil\u00edsticas. Eskelsen<\/strong><\/p>\n

Refer\u00eancias<\/strong><\/p>\n[1] Alberts B, Bray D, Hopkin K, Johnson AD, Lewis J, Raff M, Roberts K, Walter P. Essential Cell Biology third edition.(2010)<\/p>\n[2] Levy dos Santos Guedes; C\u00edntia Renata Costa Rocha, Maria Bet\u00e2nia Melo de Oliveira, Nereide Stela Santos Magalh\u00e3es. S\u00edtio catal\u00edtico Portal Bioqu\u00edmica 04 UFPE. Visitado em 14 de outubro de 2011.<\/p>\n[3] Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L. Section 29.1- Protein Synthesis Requires the Translation of Nucleotide Sequences Into Amino Acid Sequences, Biochemistry. 5th edition. 2002 (NCBI Bookshelf)<\/p>\n[4]] Cindy L. Will and Reinhard L\u00fchrmann- Spliceosome Structure and Function – Cold Spring Harb Perspect Biol. 2011 Jul; 3(7): a003707. doi: 10.1101\/cshperspect.a003707<\/p>\n[5] Thomas Wild, Peter Horvath -A Protein Inventory of Human Ribosome Biogenesis Reveals an Essential Function of Exportin 5 in 60S Subunit Export- Plos Biology DOI:10.1371\/journal.pbio.1000522<\/p>\n[6] Kyota Ishii, Takanori Washio e colegas -Characteristics and clustering of human ribosomal protein genes- BMC Genomics 2006, 7:37 doi: 10.1186\/1471-2164-7-37<\/p>\n[7] Scheper, G. C., van der Knaap, M. S., & Proud, C. G. Translation matters: Protein synthesis defects in inherited disease<\/a>. Nature Reviews Genetics 8, 711\u2013723 (2007) doi:10.1038\/nrg2142. <\/p>\n[8] Le Quesne JP, Spriggs KA, Bushell M, Willis AE. -Dysregulation of protein synthesis and disease.- J Pathol. 2010 Jan;220(2):140-51. doi: 10.1002\/path.2627.<\/p>\n[9] David Gitlin, Charles A. Janeway. Congenital abnormalities in protein synthesis<\/a>. PEDIATRICS Vol. 21 No. 6 June 1, 1958 pp. 1034 -1038<\/p>\n[10] R. G. Boutilier -Mechanisms of cell survival in hypoxia and hypothermia- September 15, 2001
\nJ Exp Biol 204, 3171-3181.<\/p>\n[11] Stephanie Liou. The Heat-Shock Response. HOPES 2010.
\n(Acessar)<\/a><\/p>\n[12] F Ulrich Hartl -Chaperone-assisted protein folding: the path to discovery from a personal perspective- Nature Medicine 17, 1206\u20131210 (2011) doi:10.1038\/nm.2467 October 2011<\/p>\n[13] Macario AJ, Grippo TM, Conway de Macario E. -Genetic disorders involving molecular-chaperone genes: a perspective.- Genet Med. 2005 Jan;7(1):3-12. PMID: 15654222<\/p>\n[14] Ira Mellman and W. James Nelson -Coordinated protein sorting, targeting and distribution in polarized cells- Nat Rev Mol Cell Biol. 2008 Nov; 9(11): 833\u2013845. doi: 10.1038\/nrm2525<\/p>\n[15] Stamnes, Mark, Ph.D. Protein sorting and transport.
\n(Acessar)<\/a><\/p>\n[16] InnovateUs. How many Proteins exist in human body?
\n(Acessar)<\/a><\/p>\n[17] Prof. Dr. R. W. Kaplan -Theoretical considerations on probabilities of biopolymers and life’s origin- Radiation and Environmental Biophysics, 1974, Volume 11, Issue 1, pp 31-40<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

Por Wallace de Souza Barbosa. As prote\u00ednas s\u00e3o mol\u00e9culas fundamentais para o organismo, encontram-se em todos os tecidos e c\u00e9lulas, fazendo parte de sua estrutura […]<\/a><\/p>\n<\/div>","protected":false},"author":4,"featured_media":3418,"comment_status":"open","ping_status":"open","sticky":false,"template":"","format":"standard","meta":{"footnotes":""},"categories":[25],"tags":[284,781],"class_list":["post-3416","post","type-post","status-publish","format-standard","has-post-thumbnail","hentry","category-geral","tag-design","tag-proteinas"],"yoast_head":"\nProte\u00ednas: Fatos, Curiosidades e (Im)Probabilidades » Portal TDI Brasil +<\/title>\n<meta name=\"description\" content=\"Por Wallace de Souza Barbosa. 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